Cadena respiratoria: enzimas funcionales. Enzimas de la cadena de transporte de electrones Tabla de complejos enzimáticos de la cadena de transporte de electrones

Fosforilación oxidativa

El mecanismo de la fosforilación oxidativa fue propuesto por primera vez por Peter Mitchell. Según esta hipótesis, la transferencia de electrones que se produce en la membrana mitocondrial interna provoca el bombeo de iones H + desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana. Esto crea un gradiente de concentración de iones H+ entre el citosol y el espacio intramitocondrial cerrado. Normalmente, los iones de hidrógeno pueden regresar a la matriz mitocondrial de una sola manera: a través de una enzima especial que forma ATP: la ATP sintasa.

Según los conceptos modernos, la membrana mitocondrial interna contiene varios complejos multienzimáticos, incluidas muchas enzimas. Estas enzimas se denominan enzimas respiratorias y la secuencia de su ubicación en la membrana se denomina cadena respiratoria (cadena de transporte de electrones).

Principio general de la fosforilación oxidativa.

En general, el trabajo de la cadena respiratoria es el siguiente:

1. El NADH y el FADH 2 formados en reacciones de catabolismo transfieren átomos de hidrógeno (es decir, protones y electrones de hidrógeno) a las enzimas de la cadena respiratoria.
2. Los electrones se mueven a través de las enzimas de la cadena respiratoria y pierden energía.
3. Esta energía se utiliza para bombear protones H+ desde la matriz al espacio intermembrana.
4. Al final de la cadena respiratoria, los electrones chocan con el oxígeno y lo reducen a agua.
5. Los protones H+ regresan a la matriz y pasan a través de la ATP sintasa.
6. Al mismo tiempo, pierden energía, que se utiliza para la síntesis de ATP.

Así, las formas reducidas de NAD y FAD son oxidadas por enzimas de la cadena respiratoria, por lo que se añade fosfato al ADP, es decir, fosforilación. Por tanto, todo el proceso se denomina fosforilación oxidativa.

¿Dónde se induce el potencial de protones? La ATP sintasa convierte el potencial de protones en energía de enlace químico de ATP. El trabajo conjugado de ETC y ATP sintasa se llama fosforilación oxidativa.

En las mitocondrias eucariotas, la cadena de transporte de electrones comienza con la oxidación del NADH y la reducción de la ubiquinona Q por el complejo I. A continuación, el complejo II oxida el succinato a fumarato y reduce la ubiquinona Q. La ubiquinona Q se oxida y reduce mediante el complejo III del citocromo c. Al final de la cadena, el complejo IV cataliza la transferencia de electrones del citocromo c al oxígeno para formar agua. Como resultado de la reacción, por cada 6 protones y 6 electrones liberados convencionalmente, se liberan 2 moléculas de agua debido al gasto de 1 molécula de O2 y 10 moléculas de NAD∙H.

El complejo I o complejo NADH deshidrogenasa oxida el NAD-H. Este complejo juega un papel central en los procesos de respiración celular y. Este complejo crea casi el 40% del gradiente de protones para la síntesis de ATP. El complejo I oxida el NADH y reduce una molécula de ubiquinona, que se libera en la membrana. Por cada molécula de NADH oxidada, el complejo transfiere cuatro protones a través de la membrana. El complejo NADH deshidrogenasa le quita dos electrones y los transfiere a la ubiquinona. La ubiquinona es liposoluble. La ubiquinona dentro de la membrana se difunde al complejo III. Al mismo tiempo, el complejo I bombea 2 protones y 2 electrones desde la matriz a las mitocondrias.

Cadena de transporte de electrones del complejo I. Flechas grises: vía de transporte improbable o ya desaparecida

El grupo N5 tiene un potencial muy bajo y limita la velocidad del flujo total de electrones a lo largo de la cadena. En lugar de los ligandos habituales para los centros de hierro-azufre (cuatro residuos de cisteína), está coordinado por tres residuos de cisteína y un residuo de histidina, y también está rodeado por residuos polares cargados, aunque se encuentra en lo profundo de la enzima.

El grupo N7 está presente sólo en el complejo I de algunas bacterias. Está significativamente alejado de los otros grupos y no puede intercambiar electrones con ellos, por lo que aparentemente es una reliquia. En algunos complejos bacterianos relacionados con el complejo I, se encontraron cuatro residuos de cisteína conservados entre N7 y los otros grupos, y en el complejo bacteriano I Aquifex aeolicus Se descubrió un grupo adicional de Fe 4 S 4 que conecta N7 con los grupos restantes. De esto se deduce que aeolicus El complejo I, además del NADH, puede utilizar otro donante de electrones, que los transfiere a través de N7.

El complejo NADH deshidrogenasa oxida el NADH formado en la matriz durante el ciclo del ácido tricarboxílico. Los electrones del NADH se utilizan para restaurar el transportador de membrana, la ubiquinona Q, que los transfiere al siguiente complejo de la cadena de transporte de electrones mitocondrial, el complejo III o citocromo. antes de Cristo 1-complejo.

El complejo NADH deshidrogenasa funciona como una bomba de protones: por cada NADH oxidado y Q reducido, se bombean cuatro protones a través de la membrana hacia el espacio intermembrana:

El potencial electroquímico generado durante la reacción se utiliza para sintetizar ATP. La reacción catalizada por el complejo I es reversible, un proceso llamado reducción de NAD+ inducida por succinato aeróbico. En condiciones de alto potencial de membrana y exceso de ubiquinoles reducidos, el complejo puede reducir el NAD+ utilizando sus electrones y devolver protones a la matriz. Este fenómeno suele ocurrir cuando hay mucho succinato pero poco oxaloacetato o malato. La reducción de la ubiquinona se lleva a cabo mediante las enzimas succinato deshidrogenasa o mitocondrial. En condiciones de alto gradiente de protones, la afinidad del complejo por el ubiquinol aumenta y el potencial redox del ubiquinol disminuye debido a un aumento en su concentración, lo que hace posible el transporte inverso de electrones a lo largo del potencial eléctrico de la membrana mitocondrial interna a NAD. Este fenómeno se observó en condiciones de laboratorio, pero se desconoce si ocurre en una célula viva.

Durante las etapas iniciales de la investigación del complejo I, un modelo ampliamente discutido se basó en el supuesto de que un sistema similar al que opera en el complejo. Sin embargo, estudios posteriores no encontraron quinonas intrínsecamente unidas en el complejo I y rechazaron completamente esta hipótesis.

El complejo NADH deshidrogenasa parece tener un mecanismo único de transporte de protones a través de cambios conformacionales en la propia enzima. Las subunidades ND2, ND4 y ND5 se denominan antipuerto porque son homólogas entre sí y con los antipuertos bacterianos Mrp Na+/H+. Estas tres subunidades forman tres canales de protones principales, que están compuestos de residuos de aminoácidos cargados conservados (principalmente lisina y glutamato). El cuarto canal de protones está formado por parte de la subunidad Nqo8 y las subunidades pequeñas ND6, ND4L y ND3. El canal es similar en estructura a canales similares de subunidades tipo antipuerto, pero contiene una cantidad inusualmente grande de residuos de glutamato densamente empaquetados en el lado de la matriz, razón por la cual se llama canal E (la E latina se usa como estándar designación para glutamato). Desde el extremo C de la subunidad ND5 se extiende una extensión que consta de dos hélices transmembrana conectadas por una hélice α (HL) inusualmente larga (110 Å) que, pasando a lo largo del lado del complejo que mira hacia la matriz, conecta físicamente los tres. subunidades tipo antipuerto, y posiblemente involucradas en el acoplamiento del transporte de electrones con el reordenamiento conformacional. Otro elemento de acoplamiento, βH, está formado por una serie de hélices α y superpuestas y está ubicado en el lado periplásmico opuesto del complejo. Aún se desconoce por completo cómo se acopla exactamente el transporte de electrones con la transferencia de protones. Se cree que la poderosa carga negativa del grupo N2 puede expulsar a los polipéptidos circundantes, provocando cambios conformacionales que de alguna manera se propagan a todas las subunidades tipo antipuerto ubicadas bastante lejos unas de otras. Otra hipótesis sugiere que el cambio conformacional hace que el sitio de unión de ubiquinona inusualmente largo estabilice el ubiquinol Q-2 con un potencial redox extremadamente bajo y una carga negativa. Se desconocen muchos detalles de la cinética de los cambios conformacionales y del transporte de protones asociado.

El inhibidor del complejo I más estudiado es la rotenona (ampliamente utilizada como pesticida orgánico). La rotenona y los rotenoides son isoflavonoides que están presentes en las raíces de varios géneros de plantas tropicales como Antonia (Loganiáceas), derris Y Lonchocarpus (Fabáceas). La rotenona se ha utilizado durante mucho tiempo como insecticida y veneno para peces, ya que las mitocondrias de insectos y peces son especialmente sensibles a ella. Se sabe que los indígenas de la Guayana Francesa y otros indios sudamericanos ya utilizaban plantas que contenían rotenona para pescar. La rotenona interactúa con el sitio de unión de la ubiquinona y compite con el sustrato principal. Se ha demostrado que la inhibición sistémica a largo plazo del complejo I por la rotenona puede inducir la muerte selectiva de las neuronas dopaminérgicas (que secretan el neurotransmisor dopamina). La piericidina A, otro potente inhibidor del complejo I estructuralmente similar a la ubiquinona, actúa de manera similar. A este grupo también pertenece el amital sódico, un derivado del ácido barbitúrico.

A pesar de más de 50 años de estudio del complejo I, no ha sido posible descubrir inhibidores que bloqueen la transferencia de electrones dentro del complejo. Los inhibidores hidrofóbicos como la rotenona o la piericidina simplemente interrumpen la transferencia de electrones desde el grupo N2 terminal a la ubiquinona.

Otra sustancia que bloquea el complejo I es la adenosina difosfato ribosa, en la reacción de oxidación del NADH. Se une a la enzima en el sitio de unión de nucleótidos (FAD).

Algunos de los inhibidores más potentes del complejo I incluyen la familia de las acetogeninas. Se ha demostrado que estas sustancias forman enlaces cruzados químicos con la subunidad ND2, lo que indica indirectamente el papel de ND2 en la unión de ubiquinona. Es interesante observar que la acetogenina rolliniastatina-2 fue el primer inhibidor del complejo I que se descubrió que se unía a un sitio distinto de la rotenona.

El fármaco antidiabético metformina tiene un efecto inhibidor moderado; Al parecer, esta propiedad de la droga es la base del mecanismo de su acción.

Los electrones del succinato se transfieren primero a FAD y luego a través de grupos Fe-S a Q. El transporte de electrones en el complejo no va acompañado de la generación de un gradiente de protones. El 2H+ formado durante la oxidación del succinato permanece en el mismo lado de la membrana, es decir, en la matriz, y luego se reabsorbe durante la reducción de la quinona. Por tanto, el complejo II no contribuye a la creación del gradiente de protones a través de la membrana y funciona sólo como transportador de electrones del succinato a la ubiquinona.

Como resultado de la oxidación del succinato, sus electrones se transfieren al FAD y luego se transfieren a lo largo de una cadena de grupos de hierro y azufre de un grupo a otro. Allí, estos electrones se transfieren a una molécula de ubiquinona que espera en el sitio de unión.

También se supone que para evitar que un electrón pase directamente del grupo al hemo, funciona un mecanismo de puerta especial. Un candidato probable para la puerta es la histidina -207 de la subunidad B, que se encuentra directamente entre el grupo hierro-azufre y el hemo, cerca de la ubiquinona unida, y posiblemente pueda controlar el flujo de electrones entre estos centros redox.

Hay dos clases de inhibidores del complejo II: algunos bloquean la bolsa de unión del succinato y otros bloquean la bolsa de unión del ubiquinol. Los inhibidores que imitan al ubiquinol incluyen carboxina y tenoiltrifluoroacetona. Los inhibidores análogos del succinato incluyen el compuesto sintético malonato, así como los componentes del ciclo de Krebs, el malato y el oxaloacetato. Curiosamente, el oxaloacetato es uno de los inhibidores del complejo II más potentes. Aún no está claro por qué un metabolito común del ciclo del ácido tricarboxílico inhibe el complejo II, aunque se ha sugerido que puede desempeñar un papel protector al minimizar el transporte inverso de electrones en el complejo I, lo que da como resultado la formación de superóxido.

Los inhibidores que imitan el ubiquinol se han utilizado como fungicidas en la agricultura desde la década de 1960. Por ejemplo, la carboxina se ha utilizado principalmente para enfermedades causadas por basidiomicetos, como la roya del tallo y las enfermedades por basidiomicetos. rizoctonia. Recientemente, han sido reemplazados por otros compuestos con una gama más amplia de patógenos suprimidos. Dichos compuestos incluyen boscalid, pentiopirad y fluopiram. Algunos hongos de importancia agrícola no son susceptibles a la acción de esta nueva generación de inhibidores.

Complejo citocromo-bc1 (complejo citocromo antes de Cristo 1) ubiquinol-citocromo c-oxidorreductasa o complejo III, un complejo multiproteico de la cadena respiratoria de transporte de electrones y el generador bioquímico más importante del gradiente de protones en la membrana mitocondrial. Este complejo transmembrana multiproteico está codificado por mitocondrias (citocromo b) y genomas nucleares.

Citocromo- bс El complejo 1 oxida la ubiquinona reducida y reduce el citocromo c (E°"=+0,25 V) según la ecuación:

El transporte de electrones en el complejo está asociado con la transferencia de protones desde la matriz (dentro) al espacio intermembrana (fuera) y la generación de un gradiente de protones en la membrana mitocondrial. Por cada dos electrones que pasan a lo largo de la cadena de transporte desde la ubiquinona al citocromo c, se absorben dos protones de la matriz y se liberan cuatro más al espacio intermembrana. El citocromo c reducido se mueve a lo largo de la membrana en la fracción acuosa y transfiere un electrón al siguiente complejo respiratorio, la citocromo oxidasa.

Los eventos que ocurren se conocen como ciclo Q, el cual fue postulado por Peter Mitchell en 1976. El principio del ciclo Q es que la transferencia de H+ a través de la membrana se produce como resultado de la oxidación y reducción de quinonas en el propio complejo. En este caso, las quinonas dan y toman respectivamente 2H+ de la fase acuosa de forma selectiva desde diferentes lados de la membrana.

La estructura del complejo III tiene dos centros, o dos "bolsillos", en los que se pueden unir las quinonas. Uno de ellos, el centro Q out, está situado entre el grupo hierro-azufre 2Fe-2S y el hemo. b L cerca del lado exterior de la membrana, de cara al espacio intermembrana. La ubiquinona reducida (QH 2) se une a este bolsillo. El otro, el Q en el bolsillo, está diseñado para unirse a la ubiquinona oxidada (Q) y está ubicado cerca del lado interno (interior) de la membrana en contacto con la matriz.

Una condición necesaria y paradójica para el funcionamiento del ciclo Q es el hecho de que la vida útil y el estado de las semiquinonas en los dos centros de unión son diferentes. En el centro Q out, Q es inestable y actúa como un fuerte agente reductor capaz de donar e - al hemo de bajo potencial. En el Q del centro se forma un Q − de vida relativamente larga, cuyo potencial le permite actuar como agente oxidante, aceptando electrones del grupo hemo. b h. Otro punto clave del ciclo Q está asociado con la divergencia de dos electrones incluidos en el complejo a lo largo de dos caminos diferentes. Un estudio de la estructura cristalina del complejo mostró que la posición del centro 2Fe-2S en relación con otros centros redox puede cambiar. Resultó que la proteína Rieske tiene un dominio móvil, en el que en realidad se encuentra el grupo 2Fe-2S. Al aceptar un electrón y al reducirse, el centro 2Fe-2S cambia de posición, alejándose del centro Q out y del hemo. b L por 17 con una rotación de 60° y acercándose así al citocromo C. Habiendo dado un electrón al citocromo, el centro 2Fe-2S, por el contrario, se acerca al centro Q out para establecer un contacto más estrecho. Así, funciona una especie de lanzadera que garantiza que el segundo electrón vaya al hemo. b Tierra b h. Hasta ahora, este es el único ejemplo en el que el transporte de electrones en complejos está asociado con un dominio móvil en la estructura de la proteína.

Una pequeña fracción de los electrones abandona la cadena de transporte antes de llegar al Complejo IV. La fuga constante de electrones hacia el oxígeno da como resultado la formación de superóxido. Esta pequeña reacción secundaria conduce a la formación de todo un espectro de especies reactivas de oxígeno, que son muy tóxicas y desempeñan un papel importante en el desarrollo de patologías y el envejecimiento). Las fugas electrónicas ocurren principalmente en el Q in sitio. Este proceso es promovido por la antimicina A. Bloquea los hemos b en su estado reducido, impidiéndoles ceder electrones sobre la semiquinona Q, lo que a su vez conduce a un aumento de su concentración. La semiquinona reacciona con el oxígeno, lo que conduce a la formación de superóxido. El superóxido resultante ingresa a la matriz mitocondrial y al espacio intermembrana, desde donde puede ingresar al citosol. Este hecho puede explicarse por el hecho de que el Complejo III probablemente produce superóxido en forma de HOO sin carga, que puede penetrar más fácilmente la membrana externa en comparación con el superóxido (O 2 -) cargado.

Algunas de estas sustancias se utilizan como fungicidas (como los derivados de la estrobilurina, el más conocido de los cuales es la azoxistrobina, un inhibidor del sitio Q ext) y antipalúdicos (atovacuona).

La citocromo c oxidasa (citocromo oxidasa) o citocromo c oxígeno oxidorreductasa, también conocida como citocromo aa 3 y complejo IV, es una oxidasa terminal de la cadena de transporte de electrones respiratoria aeróbica que cataliza la transferencia de electrones desde el citocromo. Con al oxígeno para formar agua. La citocromo oxidasa está presente en la membrana interna de las mitocondrias de todos los eucariotas, donde comúnmente se la denomina complejo IV, así como en la membrana celular de muchas bacterias aeróbicas.

El complejo IV oxida secuencialmente cuatro moléculas de citocromo c y, al aceptar cuatro electrones, reduce el O 2 a H 2 O. Durante la reducción del O 2, se capturan cuatro H + de

14.1.1. En la reacción de piruvato deshidrogenasa y en el ciclo de Krebs, se produce la deshidrogenación (oxidación) de sustratos (piruvato, isocitrato, α-cetoglutarato, succinato, malato). Como resultado de estas reacciones se forman NADH y FADH2. Estas formas reducidas de coenzimas se oxidan en la cadena respiratoria mitocondrial. La oxidación de NADH y FADH2, que ocurre junto con la síntesis de ATP a partir de ADP y H3 PO4, se llama fosforilación oxidativa.

En la Figura 14.1 se muestra un diagrama de la estructura de las mitocondrias. Las mitocondrias son orgánulos intracelulares con dos membranas: externa (1) e interna (2). La membrana mitocondrial interna forma numerosos pliegues: crestas (3). El espacio limitado por la membrana mitocondrial interna se llama matriz (4), el espacio limitado por las membranas externa e interna es el espacio intermembrana (5).

Figura 14.1. Esquema de la estructura de las mitocondrias.

14.1.2. Cadena respiratoria- una cadena secuencial de enzimas que transfiere iones de hidrógeno y electrones de sustratos oxidados al oxígeno molecular, el aceptor final de hidrógeno. Durante estas reacciones, la energía se libera gradualmente, en pequeñas porciones, y puede acumularse en forma de ATP. La localización de las enzimas de la cadena respiratoria es la membrana mitocondrial interna.

La cadena respiratoria incluye cuatro complejos multienzimáticos (Figura 14.2).

Figura 14.2. Complejos enzimáticos de la cadena respiratoria (se indican los sitios de interfaz entre oxidación y fosforilación):

14.1.3. La ubiquinona (coenzima Q) y el citocromo c actúan como transportadores de electrones intermedios.

Ubiquinona (KoQ)- una sustancia similar a una vitamina liposoluble que puede difundirse fácilmente en la fase hidrofóbica de la membrana mitocondrial interna. La función biológica de la coenzima Q es la transferencia de electrones en la cadena respiratoria desde las flavoproteínas (complejos I y II) a los citocromos (complejo III).

14.1.4. Los transportadores de electrones intermedios en la cadena respiratoria están ordenados según sus potenciales redox. En esta secuencia, la capacidad de donar electrones (oxidar) disminuye y la capacidad de ganar electrones (reducir) aumenta. El NADH tiene la mayor capacidad para donar electrones y el oxígeno molecular tiene la mayor capacidad para ganar electrones.

La figura 14.3 muestra la estructura del sitio reactivo de algunos transportadores intermedios de protones y electrones en formas oxidadas y reducidas y su interconversión.

Figura 14.3. Interconversiones de formas oxidadas y reducidas de portadores intermedios de electrones y protones.

14.1.5. El mecanismo de síntesis de ATP describe teoría quimiosmótica(autor - P. Mitchell). Según esta teoría, los componentes de la cadena respiratoria ubicados en la membrana mitocondrial interna, durante la transferencia de electrones, pueden "capturar" protones de la matriz mitocondrial y transferirlos al espacio intermembrana. En este caso, la superficie exterior de la membrana interior adquiere una carga positiva y la interior, negativa, es decir, Se crea un gradiente de concentración de protones con un valor de pH más ácido en el exterior. Así surge el potencial transmembrana (ΔμH+). Hay tres tramos de la cadena respiratoria donde se forma. Estas regiones corresponden a los complejos I, III y IV de la cadena de transporte de electrones (Figura 14.4).

Figura 14.4. Ubicación de las enzimas de la cadena respiratoria y la ATP sintetasa en la membrana mitocondrial interna.

Los protones liberados al espacio intermembrana debido a la energía de la transferencia de electrones vuelven a pasar a la matriz mitocondrial. Este proceso lo lleva a cabo la enzima ATP sintetasa dependiente de H+ (H+ -ATPasa). La enzima consta de dos partes (ver Figura 10.4): una parte catalítica soluble en agua (F1) y un canal de protones sumergido en la membrana (F0). La transición de iones H+ de una zona con mayor concentración a una zona con menor concentración va acompañada de la liberación de energía libre, por lo que se sintetiza ATP.

14.1.6. La energía acumulada en forma de ATP se utiliza en el cuerpo para impulsar una variedad de procesos bioquímicos y fisiológicos. Recuerde los principales ejemplos del uso de la energía ATP:

Todas las reacciones bioquímicas en las células de cualquier organismo ocurren con gasto de energía. La cadena respiratoria es una secuencia de estructuras específicas que se ubican en la membrana interna de las mitocondrias y sirven para producir ATP. El trifosfato de adenosina es una fuente universal de energía y es capaz de acumular de 80 a 120 kJ.

Cadena de respiración de electrones: ¿qué es?

Los electrones y protones juegan un papel importante en la formación de energía. Crean una diferencia de potencial en lados opuestos de la membrana mitocondrial, lo que genera el movimiento dirigido de partículas: una corriente. La cadena respiratoria (también conocida como ETC, cadena de transporte de electrones) es un intermediario en la transferencia de partículas cargadas positivamente al espacio intermembrana y partículas cargadas negativamente en el espesor de la membrana mitocondrial interna.

El papel principal en la producción de energía pertenece a la ATP sintasa. Este complejo complejo transforma la energía del movimiento dirigido de protones en energía de enlaces bioquímicos. Por cierto, un complejo casi idéntico se encuentra en los cloroplastos de las plantas.

Complejos y enzimas de la cadena respiratoria.

La transferencia de electrones va acompañada de reacciones bioquímicas en presencia de un aparato enzimático. Estas múltiples copias forman grandes estructuras complejas que median en la transferencia de electrones.

Los complejos de cadenas respiratorias son componentes centrales del transporte de partículas cargadas. En total, hay 4 formaciones de este tipo en la membrana interna de las mitocondrias, así como la ATP sintasa. Todas estas estructuras están unidas por un objetivo común: la transferencia de electrones a lo largo del ETC, la transferencia de protones de hidrógeno al espacio intermembrana y, como consecuencia,

El complejo es un conjunto de moléculas de proteínas, entre las que se encuentran enzimas, proteínas estructurales y de señalización. Cada uno de los 4 complejos realiza su propia y única función. Averigüemos qué tareas están presentes estas estructuras en el ETC.

Complejo I

La cadena respiratoria juega un papel importante en la transferencia de electrones a través de la membrana mitocondrial. Las reacciones de abstracción de protones de hidrógeno y los electrones que los acompañan son una de las reacciones centrales de la ETC. El primer complejo de la cadena de transporte acepta moléculas de NAD*H+ (en animales) o NADP*H+ (en plantas), seguido de la eliminación de cuatro protones de hidrógeno. En realidad, debido a esta reacción bioquímica, el complejo I también se llama NADH deshidrogenasa (por el nombre de la enzima central).

La composición incluye proteínas de hierro y azufre de 3 tipos, así como mononucleótidos de flavina (FMN).

II complejo

El funcionamiento de este complejo no está asociado con la transferencia de protones de hidrógeno al espacio intermembrana. La función principal de esta estructura es suministrar electrones adicionales a la cadena de transporte de electrones mediante la oxidación del succinato. La enzima central del complejo es la succinato-ubiquinona oxidorreductasa, que cataliza la eliminación de electrones del ácido succínico y la transferencia a la ubiquinona lipófila.

El proveedor de protones y electrones de hidrógeno al segundo complejo también es FAD*H 2. Sin embargo, la eficacia del dinucleótido de flavina adenina es menor que la de sus análogos: NAD*H o NADP*H.

El complejo II incluye tres tipos de proteínas hierro-azufre y la enzima central succinato oxidorreductasa.

complejo III

El siguiente componente, ETC, consta de los citocromos b 556, b 560 y c 1, así como de la proteína hierro-azufre Rieske. El trabajo del tercer complejo implica la transferencia de dos protones de hidrógeno al espacio intermembrana y electrones de la ubiquinona lipófila al citocromo C.

La peculiaridad de la proteína Rieske es que se disuelve en grasas. Otras proteínas de este grupo, que se encontraron en los complejos de la cadena respiratoria, son solubles en agua. Esta característica afecta la posición de las moléculas de proteínas en el espesor de la membrana mitocondrial interna.

El tercer complejo funciona como una ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa.

complejo intravenoso

También es el complejo citocromo-oxidante, que es el punto final en la ETC. Su trabajo es transferir electrones del citocromo c a átomos de oxígeno. Posteriormente, los átomos de O cargados negativamente reaccionarán con los protones de hidrógeno para formar agua. La enzima principal es la oxidorreductasa de oxígeno del citocromo c.

El cuarto complejo incluye los citocromos a, a 3 y dos átomos de cobre. El citocromo a 3 juega un papel central en la transferencia de electrones al oxígeno. La interacción de estas estructuras es suprimida por el cianuro de nitrógeno y el monóxido de carbono, lo que en un sentido global conduce al cese de la síntesis de ATP y a la muerte.

ubiquinona

La ubiquinona es una sustancia similar a las vitaminas, un compuesto lipófilo que se mueve libremente por la membrana. La cadena respiratoria mitocondrial no puede prescindir de esta estructura, ya que es la encargada de transportar electrones desde los complejos I y II al complejo III.

La ubiquinona es un derivado de la benzoquinona. Esta estructura puede designarse en los diagramas con la letra Q o abreviarse como LU (ubiquinona lipofílica). La oxidación de la molécula conduce a la formación de semiquinona, un fuerte agente oxidante que es potencialmente peligroso para la célula.

ATP sintasa

El papel principal en la producción de energía pertenece a la ATP sintasa. Esta estructura en forma de hongo utiliza la energía del movimiento dirigido de partículas (protones) para convertirla en energía de enlaces químicos.

El principal proceso que ocurre a lo largo de la CTE es la cadena respiratoria, que se encarga de la transferencia de electrones a lo largo de la membrana mitocondrial y su acumulación en la matriz. Al mismo tiempo, los complejos I, III y IV bombean protones de hidrógeno al espacio intermembrana. La diferencia de cargas en los lados de la membrana conduce al movimiento direccional de protones a través de la ATP sintasa. Así, el H+ entra en la matriz, se encuentra con los electrones (que están asociados con el oxígeno) y forma una sustancia neutra para la célula: el agua.

La ATP sintasa consta de subunidades F0 y F1, que juntas forman la molécula enrutadora. F1 consta de tres subunidades alfa y tres beta, que juntas forman un canal. Este canal tiene exactamente el mismo diámetro que los protones de hidrógeno. Cuando las partículas cargadas positivamente pasan a través de la ATP sintasa, la cabeza F 0 de la molécula gira 360 grados alrededor de su eje. Durante este tiempo, se añaden residuos de fósforo al AMP o ADP (mono y difosfato de adenosina), que contienen una gran cantidad de energía.

Las ATP sintasas se encuentran en el cuerpo no solo en las mitocondrias. En las plantas, estos complejos también se encuentran en la membrana de las vacuolas (tonoplasto), así como en los tilacoides del cloroplasto.

Las ATPasas también están presentes en células animales y vegetales. Tienen una estructura similar a la ATP sintasa, pero su acción está dirigida a la escisión de residuos de fósforo con gasto de energía.

Significado biológico de la cadena respiratoria.

En primer lugar, el producto final de las reacciones ETC es el llamado agua metabólica (300-400 ml por día). En segundo lugar, se sintetiza ATP y se almacena energía en los enlaces bioquímicos de esta molécula. Se sintetizan entre 40 y 60 kg de trifosfato de adenosina al día y la misma cantidad se utiliza en reacciones enzimáticas de la célula. La vida útil de una molécula de ATP es de 1 minuto, por lo que la cadena respiratoria debe funcionar de forma fluida, clara y sin errores. De lo contrario, la célula morirá.

Las mitocondrias se consideran las estaciones de energía de cualquier célula. Su número depende del consumo de energía necesario para determinadas funciones. Por ejemplo, las neuronas pueden contener hasta 1.000 mitocondrias, que a menudo forman un grupo en la llamada placa sináptica.

Diferencias en la cadena respiratoria entre plantas y animales.

En las plantas, la “estación energética” adicional de la célula es el cloroplasto. Las ATP sintasas también se encuentran en la membrana interna de estos orgánulos, lo que supone una ventaja sobre las células animales.

Las plantas también pueden sobrevivir en condiciones de altas concentraciones de monóxido de carbono, nitrógeno y cianuro debido a la vía resistente al cianuro en la ETC. La cadena respiratoria termina así en la ubiquinona, cuyos electrones se transfieren inmediatamente a los átomos de oxígeno. Como resultado, se sintetiza menos ATP, pero la planta puede sobrevivir en condiciones desfavorables. En tales casos, los animales mueren después de una exposición prolongada.

La eficiencia de NAD, FAD y la vía resistente al cianuro se puede comparar utilizando la tasa de producción de ATP por transferencia de electrones.

• Se forman 3 moléculas de ATP con NAD o NADP;
• Con FAD se forman 2 moléculas de ATP;
• la vía resistente al cianuro produce 1 molécula de ATP.

Importancia evolutiva de la ETC

Para todos los organismos eucariotas, una de las principales fuentes de energía es la cadena respiratoria. La bioquímica de la síntesis de ATP en la célula se divide en dos tipos: fosforilación de sustrato y fosforilación oxidativa. El ETC se utiliza en la síntesis de energía del segundo tipo, es decir, debido a reacciones redox.

En los organismos procarióticos, el ATP se forma sólo durante el proceso de fosforilación del sustrato en la etapa de glucólisis. Los azúcares de seis carbonos (principalmente glucosa) participan en el ciclo de reacción y, como resultado, la célula recibe 2 moléculas de ATP. Este tipo de síntesis de energía se considera el más primitivo, ya que en los eucariotas se forman 36 moléculas de ATP durante el proceso de fosforilación oxidativa.

Sin embargo, esto no significa que las plantas y animales modernos hayan perdido la capacidad de sufrir la fosforilación del sustrato. Simplemente este tipo de síntesis de ATP se ha convertido en solo una de las tres etapas de producción de energía en la célula.

La glucólisis en eucariotas tiene lugar en el citoplasma de la célula. Existen todas las enzimas necesarias que pueden descomponer la glucosa en dos moléculas con la formación de 2 moléculas de ATP. Todas las etapas posteriores tienen lugar en la matriz mitocondrial. El ciclo de Krebs, o ciclo del ácido tricarboxílico, también ocurre en las mitocondrias. Se trata de una cadena cerrada de reacciones, como resultado de las cuales se sintetizan NAD*H y FAD*H2. Estas moléculas irán como consumibles al ETC.

Total cadena de transporte de electrones(Inglés) cadena de transporte de electrones) incluye una variedad de proteínas que están organizadas en 4 grandes complejos multienzimáticos unidos a una membrana. También existe otro complejo que no interviene en la transferencia de electrones, pero que sintetiza ATP.

Estructura de complejos enzimáticos de la cadena respiratoria.

1 complejo. NADH-CoQ oxidorreductasa

Este complejo también tiene un título provisional. NADH deshidrogenasa, contiene FMN, 42 moléculas de proteínas, de las cuales al menos 6 son proteínas de hierro y azufre.

Función

1. Acepta electrones del NADH y los transfiere a coenzima Q(ubiquinona).

2 complejos. Deshidrogenasas dependientes de FAD

Este complejo no existe como tal; su identificación es condicional. Incluye Enzimas dependientes de FAD, ubicado en la membrana interna, por ejemplo, acil-SCoA deshidrogenasa(β-oxidación de ácidos grasos), succinato deshidrogenasa(ciclo del ácido tricarboxílico), mitocondrial glicerol-3-fosfato deshidrogenasa(mecanismo de lanzadera para la transferencia de átomos de hidrógeno).

Función

1. Reducción de FAD en reacciones redox.
2. Asegurar la transferencia de electrones desde FADN 2 a proteínas hierro-azufre de la membrana mitocondrial interna. Estos electrones luego van a coenzima Q (ubiquinona).

3 complejos. CoQ-citocromo c oxidorreductasa

Este complejo también se llama citocromo c reductasa. Contiene moléculas citocromo b Y citocromo C 1 , hierro-azufre proteínas. El complejo consta de 2 monómeros, cada uno de los cuales tiene 11 cadenas polipeptídicas.

Función

1. Acepta electrones de coenzima Q y los transmite a citocromo Con .
2. Transfiere 2 iones H+ a la superficie exterior de la membrana mitocondrial interna.

Existe desacuerdo sobre la cantidad de iones H + transferidos con la participación del tercer y cuarto complejo. Según algunos datos, el tercer complejo transporta 2 iones H+ y el cuarto complejo transporta 4 iones H+. Según otros autores, por el contrario, el tercer complejo transfiere 4 iones H+ y el cuarto complejo transfiere 2 iones H+.

4 complejos. Oxidoreductasa del citocromo c

Este complejo contiene citocromos A Y un 3 , También es llamado citocromo oxidasa, consta de 13 subunidades. El complejo contiene iones. cobre, conectados a las proteínas del complejo a través de los grupos HS de la cisteína, y formando centros similares a los que se encuentran en las proteínas hierro-azufre.

Función

1. Acepta electrones de citocromo Con y los transmite a oxígeno con la formación de agua.
2. Transfiere 4 iones H+ a la superficie exterior de la membrana mitocondrial interna.

5 complejos

El quinto complejo es una enzima. ATP sintasa, que consta de muchas cadenas de proteínas, divididas en dos grandes grupos:

• se forma un grupo subunidad F o(pronunciado con el sonido “o” y no “cero” porque es sensible a la oligomicina) – su función formación de canales, a lo largo de él los protones de hidrógeno bombeados se precipitan hacia la matriz.
• se forma otro grupo subunidad F 1- su función catalítico, es ella quien, utilizando la energía de los protones, sintetiza ATP.

El mecanismo de operación de la ATP sintasa se llama